Гемоглобин

Определение "Гемоглобин" в Большой Советской Энциклопедии

Кривая диссоциации оксигемоглобина человека

Гемоглобин (Hb) (от гемо... и лат. globus - шар), красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода (O₂) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных Гемоглобин свободно растворён в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках - эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса Гемоглобин, включенного в эритроциты, около 66 000, растворённого в плазме - до 3000000. По химической природе Гемоглобин - сложный белок - хромопротеид, состоящий из белка глобина и железопорфирина - гема. У высших животных и человека Гемоглобин состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот (a-цепи), два других - по 146 остатков (b-цепи).

Спектры поглощения гемоглобина и его соединений

Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные «гидрофобные карманы», в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в a-цепи и на 92-м месте в b-цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров (ab) и частично a- и b-мономеров. Пространственная структура молекулы Гемоглобин изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).

Последовательность расположения аминокислот в a- и b-цепях Гемоглобин ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Гемоглобин все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O₂. Присоединение O₂ обеспечивается содержанием в геме атома Fe²⁺. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O₂. В капиллярах лёгких, где напряжение O₂ около 100 мм рт. ст., Гемоглобин соединяется с O₂ (процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный Гемоглобин - оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O₂ значительно ниже (ок. 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на Гемоглобин и O₂; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O₂ ещё ниже (5-20 мм рт. cm.); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O₂ к Гемоглобин и диссоциация оксигемоглобина на Гемоглобин и O₂ сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы Гемоглобин, а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.

Изменяются при реакции с O₂ и др. свойства Гемоглобин: оксигенированный Гемоглобин - в 70 раз более сильная кислота, чем Гемоглобин Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO₂. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у Гемоглобин - один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного Гемоглобин - два максимума при 578 и 540 ммк. Гемоглобин способен непосредственно присоединять CO₂ (в результате реакции CO₂ с NH₂-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин - соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на Гемоглобин и CO₂.

Количество Гемоглобин в крови человека - в среднем 13-16 г% (или 78%-96% по Сали); у женщин Гемоглобин несколько меньше, чем у мужчин. Свойства Гемоглобин меняются в онтогенезе. Поэтому различают Гемоглобин эмбриональный, Гемоглобин - плода (foetus) - HbF, Гемоглобин взрослых (adult) - HbA. Сродство к кислороду у Гемоглобин плода выше, чем у Гемоглобин взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O₂. Определение количества Гемоглобин в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество Гемоглобин определяют специальными приборами - гемометрами.

При некоторых заболеваниях, а также при врождённых аномалиях крови (см. Гемоглобинопатии) в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Гемоглобин, отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в (- или b-цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных Гемоглобин Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен Гемоглобин, в b-цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от N-koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемии, метгемоглобинемии. Дыхательная функция некоторых аномальных Гемоглобин резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния (анемии и др.). Свойства Гемоглобин могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими Fe²⁺ гема в Fe³⁺ с образованием метгемоглобина. Эти производные Гемоглобин не способны переносить кислород. Гемоглобин различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. Гемоглобин, освобождающийся при разрушении эритроцитов, - источник образования жёлчных пигментов.

  В мышечной ткани содержится мышечный Гемоглобин - миоглобин, по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам Гемоглобин (мономерам). Аналоги Гемоглобин обнаружены у некоторых растений (например, леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).

Лит.: Коржуев П. А., Гемоглобин, М., 1964; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., 2 изд., М., 1965, с. 303-23; Ингрэм В., Биосинтез макромолекул, пер. с англ., М., 1966, с. 188-97; Рапопорт С. М., Медицинская биохимия, пер. с нем., М., 1966; Перутц М., Молекула гемоглобина, в сборнике: Молекулы и клетки, М., 1966; Цукеркандль Э.; Эволюция гемоглобина, там же; Fanelli A. R., AntoniniE., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, «Advances in Protein Chemistry», 1964, v. 19, p. 73-222; Antonini Е., Brunori M., Hemoglobin, «Annual Review of Biochemistry», 1970, v. 39, p. 977-1042.
  Гемоглобин В. Андреенко, С. Е. Северин.

B, C, D, E, F, G - основные фраунгоферовы линии солнечного спектра, цифрами обозначены длины волн." href="/a_pictures/19/17/206193149.jpg">B, C, D, E, F, G - основные фраунгоферовы линии солнечного спектра, цифрами обозначены длины волн."http://boron.atomistry.com/">B, C, D, E, F, G - основные фраунгоферовы линии солнечного спектра, цифрами обозначены длины волн." src="a_pictures/19/17/th_206193149.jpg">
Спектры поглощения гемоглобина и его соединений: 1 - гемоглобин; 2 - оксигемоглобин; 3 - карбоксигемоглобин; 4 - метгемоглобин: B, C, D, E, F, G - основные фраунгоферовы линии солнечного спектра, цифрами обозначены длины волн.