Иммуноглобулины

Определение "Иммуноглобулины" в Большой Советской Энциклопедии


Иммуноглобулин (схема молекулы)
Иммуноглобулины (Ig), глобулярные белки, содержащиеся в сыворотке крови позвоночных животных и человека. Иммуноглобулины образуют группу близких по химической природе соединений, в состав которых входят также углеводы. По-видимому, все Иммуноглобулины являются антителами к каким-либо антигенам. Известно 5 классов Иммуноглобулины человека: G, М, A, D, Е (см. табл.). Наиболее полно изучены Иммуноглобулины класса G (IgG). Их молекулы построены из двух идентичных лёгких (молекулярная масса 22000) и двух идентичных тяжёлых (молекулярная масса 55000—70000) полипептидных цепей, скрепленных дисульфидными связями (см. рис.). При расщеплении протеолитическими ферментами (например, папаином) молекула Иммуноглобулины распадается на три части: два одинаковых фрагмента (обозначаются Fab), каждый из которых сохраняет способность к связыванию с антигеном, и фрагмент (обозначается Fc), способствующий прохождению Иммуноглобулины через биологические мембраны. Все три фрагмента соединены короткими гибкими участками, расположенными в середине тяжёлой цепи. Гибкость позволяет молекулам Иммуноглобулины оптимально присоединяться к антигенам, имеющим разное пространственное строение. Участки молекулы, ответственные за связывание с антигеном (активный центр), образованы N-кoнцевыми (несут на конце аминогруппу — NH2) отрезками тяжёлых и лёгких цепей. Последовательность аминокислот в этих отрезках специфична для каждого IgG, в других участках цепей она почти не варьирует. На основании различий в строении тяжёлых цепей Иммуноглобулины относят к определённым классам.



Особенности разных классов иммуноглобулинов здорового человека

Класс иммуноглобулина

Молекулярная масса<


Содержание углеводов, %

Содержание в сыворотке, мг  %

lgG

140 000

2

800-1680

lgM

900 000

10

50-190

lgA

170 000 и выше

7

140-420

lgD

180 000

12

3-40

lgE

196 000

10

0,01-0,14



  Большинство антител находится главным образом среди IgG (применяемые в лечебных целях препараты гамма-глобулинов состоят преимущественно из IgG). IgM эволюционно наиболее древние Иммуноглобулины; они синтезируются на первых стадиях иммунной реакции. Их молекулы состоят из 5 мономерных субъединиц, каждая из которых напоминает молекулу IgG. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты (слюну, молозиво, кишечный сок), где они встречаются в полимерной форме. Антитела, участвующие в аллергических реакциях (см. Аллергия), относятся к недавно открытым IgE.


Иммуноглобулины синтезируются лимфатическими клетками. При некоторых поражениях этих клеток в крови и моче накапливается большое количество так называемых миеломных Иммуноглобулины, которые, в отличие от Иммуноглобулины здорового организма, однородны по составу. См. также Иммунология и Иммуногенетика.


Лит.: Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969: Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966; Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969; Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
  Р. С. Незлин.


N-кoнцевые участки цепей, стрелкой — участок, чувствительный к протеолитическому расщеплению, в результате которого молекула распадается на два Fab —фрагмента, сохраняющих активность антител, и на Fc —фрагмент." href="/a_pictures/19/23/278523628.jpg">Схема молекулы иммуноглобулина G. Показаны две тяжёлые и две лёгкие полипептидные цепи, соединённые межцепьевыми дисульфидными связями. Лёгкая цепь состоит из 2, тяжёлая — из 4 структурных единиц (петель), образованных внутрицепьевыми дисульфидными связями. Жирными линиями обозначены <a href=N-кoнцевые участки цепей, стрелкой — участок, чувствительный к протеолитическому расщеплению, в результате которого молекула распадается на два Fab —фрагмента, сохраняющих активность антител, и на Fc —фрагмент."http://nitrogen.atomistry.com/">N-кoнцевые участки цепей, стрелкой — участок, чувствительный к протеолитическому расщеплению, в результате которого молекула распадается на два Fab —фрагмента, сохраняющих активность антител, и на Fc —фрагмент." src="a_pictures/19/23/th_278523628.jpg">
Схема молекулы иммуноглобулина G. Показаны две тяжёлые и две лёгкие полипептидные цепи, соединённые межцепьевыми дисульфидными связями. Лёгкая цепь состоит из 2, тяжёлая — из 4 структурных единиц (петель), образованных внутрицепьевыми дисульфидными связями. Жирными линиями обозначены N-кoнцевые участки цепей, стрелкой — участок, чувствительный к протеолитическому расщеплению, в результате которого молекула распадается на два Fab —фрагмента, сохраняющих активность антител, и на Fc —фрагмент.




"БСЭ" >> "И" >> "ИМ" >> "ИММ"

Статья про "Иммуноглобулины" в Большой Советской Энциклопедии была прочитана 66 раз
Бургер двойного помола
Ананасы на гриле

TOP 20